抗體是一種免疫球蛋白，由B淋巴細胞產生。所有的抗體分子都有相似的結構，都是由兩條相同的重鏈（heavy chain，H鏈）和兩條相同的輕鏈（light chain，L鏈）組成的4條肽鏈對稱結構。輕、重鏈的鏈內和鏈間分別借助二硫鍵相連。如下為抗體的分子結構圖：

輕鏈

大約由214個氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物，分子量約為24kDa。每條輕鏈含有兩個由鏈內二硫鍵所組成的環肽。L鏈可分為κ與λ型，一個抗體分子中只能具有兩型輕鏈的一種，在不同的物種中κ/λ比例不同。如小鼠抗體的κ：λ為20:1，而正常人抗體中κ：λ約為2：1。

重鏈

重鏈大小約為輕鏈的2倍，含450～550個氨基酸殘基，分子量約為55或75kDa。根據H鏈抗原性的差異可將其分為5類：μ鏈、γ鏈、α鏈、δ鏈和ε鏈。不同H鏈與L 鏈（κ或λ鏈）組成完整Ig的分子分別稱之為IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。（抗體分類和亞型）

可變區（V區）

是抗體分子N端存在一段氨基酸序列變化較大的區域，由N端重鏈1/4和輕鏈1/2組成?？勺儏^存在可以與抗原特異性結合的部位，即抗原結合位點，用以決定抗體識別的特異性。一個抗體有兩個抗原結合位點，可以同時結合兩個抗原分子。

某些特定位置的氨基酸殘基的組成和排列順序高度可變，稱為超變區（HVR）又稱為抗原互補決定區（CDR），共同組成Ig的抗原識別部位。骨架區（FR）為于V區中除HVR以外的部位，此部分AA替換頻率較低的部分，便于穩定HVR的結構?？勺儏^中CDR和FR的組成方式為“FR1-CDR1-FR2-CDR2-FR3-CDR3-FR4”。

恒定區（C區）

抗體分子C端氨基酸相對穩定的區域，占輕鏈1/2和重鏈3/4或4/5?？贵w輕鏈的恒定區由一個Ig結構域構成；重鏈的恒定區有3~4個串聯的Ig結構域及一個用于增加靈活性的鉸鏈區構成。主要作用于免疫應答，具有許多重要的生物學功能。

鉸鏈區

在重鏈CH₁尾部和CH₂頭部，有一個約30個氨基酸殘基組成的柔性的鉸鏈區（hinge region），其中脯氨酸含量極高，不形成α螺旋，易伸展彎曲，存在2~5個鏈間二硫鍵。

鉸鏈區的主要功能是調節抗體可變區上抗原結合部位與相應的抗原表位匹配，促進抗原抗體結合，此外也利于Ig分子構象變化，暴露補體結合位點。對木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，當用這些蛋白酶水解免疫球蛋白分子時常此區發生裂解。IgM和IgE缺乏鉸鏈區。

功能區

Ig分子的H鏈與L鏈可通過鏈內二硫鍵折疊成若干球形功能區，每一功能區（domain）約由110個氨基酸組成。在功能區中氨基酸序列有高度同源性。

• L鏈功能區分為L鏈可變區（VL）和L鏈恒定區（CL）兩功能區。
• H鏈功能區IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個可變區（VH）和三個恒定區（CH1、CH2和CH3）共四個功能區；

IgM和IgE的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恒定區（CH1、CH2、CH3和CH4）共五個功能區。

L鏈和H鏈中V區或C區每個功能區各形成一個免疫球蛋白折疊（immunoglobulin fold）,每個Ig折疊含有兩個大致平行、由二硫連接的β片層結構（betapleated sheets），每個β片層結構由3至5股反平行的多肽鏈組成?？勺儏^中的高變區在Ig折疊的一側形成高變區環（hypervariable loops），是與抗原結合的位置。

作用

• VL和VH是與抗原結合的部位，其中HVR（CDR）是V區中與抗原決定簇（或表位）互補結合的部位。VH和VL通過非共價相互作用，組成一個FV區。單位Ig分子具有2個抗原結合位點（antigen-binding site），二聚體分泌型IgA具有4個抗原結合位點，五聚體IgM可有10個抗原結合位點。
• CL和CH上具有部分同種異型的遺傳標記。
• IgG 中CH2具有補體Clq結合點，能活化補體的經典活化途徑。母體IgG借助CH2部分可通過胎盤主動傳遞到胎體內。
• IgG中 CH3具有結合單核細胞、巨噬細胞、粒細胞、B細胞和NK細胞Fc段受體的功能。

Fab片段

IgG分子在木瓜蛋白酶的作用下可以被降解為兩個Fab段和一個Fc段。Fab段有抗體輕鏈的可變區、輕鏈恒定區、重鏈的可變區及恒定區構成?？勺儏^是與抗原結合的部位，因此Fab段又稱為抗原結合段。

Fc段

Fc段包含了所有抗體分子共有的蛋白質序列以及各個類別獨有的決定簇。Fc段有多種生物學活性，具有結合補體、結合Fc受體、通過胎盤等作用。

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